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| 蛋白质是重要的生物大分子，基本组成单位为氨基酸，构成蛋白质的氨基酸共20种，可分为四类。氨基酸为两性电解质，可通过肽键成肽。 蛋白质的结构可分为一级、二级、三级、四级结构四个层次。一级结构是蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，是空间结构的基础。二级结构是蛋白质主链的局部空间结构，蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规卷曲。三级结构是多肽链全部原子的空间排布。四级结构是蛋白质亚基之间的缔合。二级、三级、四级结构为蛋白质的空间结构（构象)，与蛋白质功能有密切的关系。空间构象发生改变，导致蛋白质理化性质和生物学功能的丧失称蛋白质的变性，利用蛋白质的理化性质可分离纯化蛋白质。 | ||
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复习思考题 或 作 业 题 | 1、试述蛋白一级、二级、三级、四级结构的特点和维系各级结构的化学键。 2、常用使蛋白变性的因素有哪些，变性后理化性质有哪些改变？ | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 通过和学生的交流，上课时学生的反映，发现一般学生都能掌握蛋白质的基本组成和基本结构特点，但空间构象尤其是二级结构掌握不够熟练。 |
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| 癌基因可分为病毒癌基因和细胞癌基因，病毒癌基因能使宿主细胞发生恶化转化，形成肿瘤。细胞癌基因又称原癌基因。正常的原癌基因为生命活动所必需，调节细胞的正常生长分化。当原癌基因被激活，基因结构发生异常或表达失控，可导致细胞恶变形成肿瘤。抑癌基因是一类抑制细胞生长的负调节基因。抑癌基因缺失或突变不仅丧失抑癌作用，反而变成具备促癌作用的癌基因。 生长因子是细胞合成与分泌的一类多肽物质，它作用于靶细胞受体，将信息传递到细胞内部，促进细胞生长、增殖。癌基因、抑癌基因和生长因子在多种疾病的发生、发展过程中起作用。 | ||
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或 作 业 题 | 1.何为细胞癌基因和病毒癌基因，二者有何异同？ 2.何为抑癌基因，试述p53抑癌机理 3细胞凋亡 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 本章学习之后，同学们基本知道了癌基因、抑癌基因、生长因子的概念，对于具体调节生长、增殖机理需加强。 |
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| 核酸可分为DNA和RNA两大类。DNA由脱氧核糖核苷酸连接而成，RNA的基本组成单位则是核糖核苷酸。DNA是遗传信息的贮存和携带者，RNA主要参与遗传信息的表达。 DNA的一级结构是DNA分子中碱基排列顺序，DNA的二级结构是双螺旋结构，在二级结构基础上DNA继续形成超螺旋结构。RNA是生物体内另一大类核酸。mRNA是蛋白分子合成的直接模板，tRNA是蛋白质合成中各种氨基酸的运载体，rRNA与蛋白质构成核蛋白体，是蛋白质合成的场所。 核酸具有多种重要的理化性质，DNA变性的本质是双螺旋结构的解开，变性的DNA在一定的条件件又可恢复双螺旋结构，称为DNA的复性。核酸酶是可以降解核酸的酶。 | ||
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复习思考题 或 作 业 题 | 1.核酶： 2.增色效应： 3.Tm值： 4.核酸的变性作用： 5.简述DNA双螺旋结构模式的要点。 6.细胞内有哪几类主要的RNA？其主要功能是什么？ | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 通过和学生的交流，上课时学生的反映，发现一般学生都能掌握核酸的分类、基本化学组成、DNA、RNA结构特点和主要功能，但对DNA双螺旋结构及DNA在染色体中的组装掌握不够。 |
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| 酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质.分单纯酶和结合酶,结合酶中酶蛋白决定酶促反应的特异性,辅助因子参与酶的活性中心,决定酶促反应的性质. 酶分子中必需基团在空间结构上彼此靠近,组成酶的活性中心.酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。 酶促反应动力学研究影响酶促反应速度的各种因素，包括底物浓度、酶浓度、温度、抑制剂和激活剂等。底物浓度对反应速度的影响可用米氏方程式表示，其中，Km为米氏常数，等于反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，具有重要意义。酶的抑制作用包括不可逆抑制作用和可逆抑制作用两种，可逆抑制作用中，竞争性抑制作用的表观Km增大，Vmax不变；非竞争性抑制作用的表观Km不变，Vmax减小；反竞争性抑制作用的表观Km和Vmax均减小。 酶活性测定是测量酶量的简便方法。酶活性单位是衡量酶催化活力的尺度，在适宜条件下以单位时间内底物的消耗量或产物的生成量来表示。机体内对酶的活性与含量的调节是调节代谢的重要途径。酶活性的调节有酶原的激活、变构调节和共价修饰调节，酶含量的调节包括酶生物合成的诱导和阻遏，以及对酶降解的调节。 酶分六大类。酶与医学关系十分密切。 | ||
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复习思考题 或 作 业 题 | 1、 何谓酶的活性中心？ 2、简述三种可逆性抑制作用的定义、特点和机制。 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 通过和学生的交流，上课时学生的反映，发现一般学生都能掌握酶的概念及分类以及维生素的分类，但对三种可逆性抑制作用Km和 Vmax变化容易混淆。 |
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| 糖是自然界一类重要的碳水化合物，其在体内的代谢主要是葡萄糖的代谢。葡萄糖在无氧的条件下进行的化学反应为糖酵解，反应分两个阶段：糖酵解途径阶段和乳酸的生成阶段。整个化学反应全在胞液中进行。关键酶有三个：己糖激酶，丙酮酸激酶和6-磷酸果糖激酶-1。生理意义在于迅速提供能量，1分子G通过糖酵解途径能净产生2个ATP。 糖的有氧氧化是www.med126.com糖最重要的分解过程。分三个阶段：糖酵解途径，丙酮酸的氧化脱羧，三羧酸循环。通过1次TAC，经历4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化。产生12个ATP。 磷酸戊糖途径是另外一条分解途径，主要产生磷酸戊糖，NADPH，CO2三种产物。参与机体许多重要的化学反应。 糖原是葡萄糖的主要储存形式，有肝糖原和肌糖原两种。在机体糖供应不足时糖原可分解提供血糖。肌糖原无此功能。非糖化合物可以通过糖异生提供血糖。 血糖的来源和去路在正常状态下，保持在动态平衡，受升高血糖和降低血糖激素的调控。 | ||
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复习思考题 或 作 业 题 | 1、 血糖的来源和去路 2、 6-磷酸葡萄糖的来源和去路 3、 磷酸戊糖途径的生理意义 4、糖有氧氧化和无氧分解的不同点 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 通过和学生的交流，上课时学生的反映，发现一般学生都能掌握糖的有氧氧化和无氧分解，但TAC循环掌握不够。糖异生掌握不熟练。 |
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| 1、脂类的主要生理功能； 2、脂肪的合成、分解代谢； 3、甘油磷脂的结构特点、组成及分类 4、胆固醇的结构、发布及主要功能 5、血脂、血浆脂蛋白 | ||
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复习思考题 或 作 业 题 | 1. 血浆脂蛋白的分类及其主要生理功。 2.辛酸彻底分解净生成多少ATP？ 3名词解释：脂酸的β-氧化，酮体，脂肪动员 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 通过和学生的交流，上课时学生的反映，发现一般学生都能掌握脂肪作为能源物质的分解代谢及饱和脂酸的能量代谢，对其他脂类的功能、代谢有了一定的认识，但对代谢调节掌握不够。 |
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.gif){kind=small} 小 结 | 1、生物氧化的概念，特点； 2、呼吸链的组成，排列； 3、氧化磷酸化的概念、偶联部位、机制； 4、高能化合物（ATP循环) 5、影响氧化磷酸化的主要因素 | ||
复习思考题 或 作 业 题 | 1.氧化磷酸化的抑制剂，其作用机制是什么？。 2名词解释：生物氧化、呼吸链、P/O比值、高能键 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 设疑式提出“H2O如何生成？”“NADH、FADH2生成H2O时为什么生成ATP不同？” 学生能积极参与讨论，思考，加深了对生物氧化的特点，呼吸链组成，氧化磷酸化偶联的认识。 |
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小 结 | 氨基酸具有重要的生理功能。人体内氨基酸主要来自食物蛋白质的消化吸收，另有8种非必需氨基酸体内不能合成。蛋白质水解为氨基酸后在小肠吸收。 氨基酸通过脱氨基作用后生成氨和α-酮酸。后者进一步氧化，而氨是有毒物质，主要在肝脏合成尿素后排出。 胺类是氨基酸脱羧基产生的，具有重要的生理活性。 氨基酸代谢过程中可产生一碳单位。其主要功能是作为合成嘌呤、嘧啶核苷酸的原料。 氨基酸代谢过程中还能产生许多重要活性物质，如SAM、PAPS、黑色素、儿茶酚胺等。 | ||
| 复习思考题 或 作 业 题 | 1.蛋白质的主要生理功能。 2.氨基酸的4种脱氨基方式。 3.血氨的来源与去路。 4.高氨血症及其作用机制。 5. 一碳单位的定义、种类及生理功能。 6.叶酸VitB12缺乏引起巨幼红细胞性贫血的机制。 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 |
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小 结 | 体内核苷酸具有多种重要的生理功能，它主要是由机体自身合成。 体内合成核苷酸有两条途径：从头合成途径和补救合成途径，其重点是以从头合成途径为主，补救合成途径合成量虽少，但也有重要的生理意义。 体内的脱氧核糖核苷酸是由各自相应的核糖核苷酸在二磷酸水平上还原而成的。 核苷酸的抗代谢物有嘌呤、嘧啶类似物、叶酸类似物、氨基酸类似物等。 嘌呤的分解代谢终产物是尿酸，后者在血中含量过高可引起痛风症。 | ||
| 复习思考题 或 作 业 题 | 1.核苷酸的主要生理功能。 2.各种核苷酸从头合成的原料、关键酶。 3.从头合成途径和补救合成途径的意义。 4.核苷酸的抗代谢物及其作用机制。 5.核苷酸补救合成途径所需的酶。 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 |
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| 体内各种物质代谢是相互联系、相互制约的。体内物质代谢的特点：1. 整体性 2. 在精细调节下进行 3. 动态平衡 4. 具有代谢池 5. ATP是共同的能量形式 6. NADPH是代谢所需的还原当量。各代谢途径之间可通过共同枢纽性中间产物互相联系和转变。三大营养素在供应能量上可互相代替、互相制约，但不能完全互相转变。因为有些代谢反应不可逆，代谢调节可分为三级水平，即细胞水平调节、激素水平调节和整体水平调节。细胞水平的调节主要通过改变关键酶活性来实现。酶活性调节包括变构调节和化学修饰调节。激素水平的代谢调节主要通过与靶细胞受体特异结合，将激素信号转化为细胞内一系列化学反应，最终表现出激素的生物学效应。神经系统参与整体水平调节，使机体处于相对稳定状态。 | ||
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或 作 业 题 | 1.何为限速酶，其催化的反应有哪些特点 2.乙酰CoA有哪些主要来源和代谢去路 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 本章内容相对简单，内容和前面有联系。因此在教学过程中帮同学复习相关知识点，尽量使所述知识一体化。授课中加入一些和本章相关的研究资料，提高学生对知识的应用能力。针对重要知识点，及时做习题练习加深理解。课后与学生交流，教学效果比较满意，学生基本可一按教学要求掌握相关内容。 |
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| 复制是指遗传物质的传代，一般遵循三个基本复制规律：半保留复制，双向复制，半不连续复制。 DNA的复制过程是酶促核苷酸的聚合反应，需要众多的生物大分子参加。底物：四种脱氧三磷酸核苷；模板：解开为单链的DNA目链；酶：许多与复制有关的酶；其他蛋白质因子。 DNA的复制过程分起始、延长和终止三个阶段，原核生物和真核生物的复制过程基本相同，只是在具体细节上有差别。 DNA的突变主要有四种类型：错配、缺少、插入、重排。DNA损伤修复系统有：光修复、切除修复、重组修复和SOS修复。 | ||
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复习思考题 或 作 业 题 | 1.DNA复制的基本规律 2.原核生物DNA复制过程所需要的酶及其发挥的生物学功能 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 通过和学生的交流，上课时学生的反映，发现一般学生都能掌握复制的基本规律，复制的酶学，损伤修复类型等，熟悉复制过程，半保留复制的实验依据。 对于真核生物的复制过程学生反映较难学，不易理解。 |
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| 以DNA为模板合成RNA的过程称之为转录。转录是不对称性的。DNA双链中只有一条链能够作为模板指导转录，另一条链不转录，而且模板链并非永远在同一条单链上。 转录过程所需要的酶-RNA-pol，原核生物有一种，真核生物有三种。酶与模板的启动子部位相结合启动转录。 转录过程分起始、延长、终止三个阶段，真核生物RNA合成后还需进行加工修饰。 | ||
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复习思考题 或 作 业 题 | 1.复制与转录的相同点与不同点。 2.原核生物转录的终止机制 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 通过和学生的交流，上课时学生的反映，发现一般学生都能掌握转录的酶学，转录的模板；熟悉原核生物的转录过程；了解真核生物的转录过程，真核生物的转录后加工。 对于真核生物的转录后加工修饰过程学生反映较难。 |
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| 蛋白质的生物合成又叫做翻译，指的是将mRNA分子中4种核苷酸序列编码的遗传信息解读为蛋白质一级结构中20种氨基酸的排列顺序。翻译过程需要mRNA作为模板，tRNA作为运输氨基酸的工具，由rRNA和蛋白质构成的核蛋白体作为翻译的场所。整个翻译过程分为起始、延长、终止三个阶段。原核生物翻译起始复合物的形成需要三种起始因子，真核需要至少九种起始因子。肽链的延长以核蛋白体循环式进行。每次循环分三步：进位、成肽、转位。一轮循环使多肽链延长一个氨基酸残基。肽链的终止需要释放因子。蛋白质生物合成过程是耗能过程，每增加一个肽键至少消耗4个高能磷酸键。翻译后加工修饰是指无生物活性多肽转变为具有天然构象和生物学功能的蛋白质的过程。一些抗生素、毒素和干扰素也能干扰和抑制蛋白质的生物合成过程。 | ||
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复习思考题 或 作 业 题 | 1.简述遗传密码的特点。 2.核蛋白体循环包括哪三个阶段，是如何进行的？ | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 学生课堂纪律良好，气氛活跃。从课堂提问情况及上课时学生的反应来看，大部分学生已经基本掌握本章内容。 |
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| 基因表达即基因转录和翻译的过程。基因表达的时间、空间特异性由特异基因的启动子（序列)和增强子与调节蛋白的相互作用决定。基因表达的方式有组成性表达和诱导/阻遏区分。基因转录激活因素涉及DNA序列、调节蛋白、以及这些因素对RNA聚合酶活性的影响。转录起始是原核、真核基因的基本调控点。 大多数原核基因调控是通过操纵子机制实现的。以lac操纵子作为典型的阻遏机制模型阐述操纵子的调控机制。真核基因转录激活受顺式作用元件和反式作用因子相互作用调节。其中顺式作用元件按功能特性分启动子、增强子及沉默子。转录因子包括基本转录因子和特异转录因子。所有真核基因的转录调节都涉及包括RNA聚合酶在内的转录起始复合物的形成。 | ||
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复习思考题 或 作 业 题 | 1.何谓顺式作用元件？在真核中可分为几类？ 2.转录因子包括哪几类？各在基因调控中起什么作用？ 3.试述lac操纵子调控机制要点。 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 通过和学生的交流，上课时学生的反映，发现一般学生都能掌握原核转录调控机制，但对真核中转录起始调控掌握不够。 |
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| 血液由红细胞、白细胞和血小板及血浆组成。血浆中的蛋白多在肝合成。其中含量最多的是清蛋白，它能结合并转运许多物质，在血浆胶体渗透压形成中起主要作用。成熟的红细胞丧失了合成核酸和蛋白质的能力，并不能进行有氧氧化，红细胞功能的正常主要依赖无氧酵解和磷酸戊糖途径。未成熟的红细胞能利用琥珀酰CoA、甘氨酸和他铁离子合成血红素。血红素合成的关键酶是ALA合酶。 | ||
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或 作 业 题 | 1.成熟红细胞的代谢特点 2.写出血红素生物合成部位、原料、合成调节。 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 |
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| 肝通过生物转化作用对内源性和外源性非营养物质进行改造，通过增高其溶解度，降低其毒性，使其排出体外。肝的生物转化作用分为两相反应，第一相包括氧化、还原和水解反应。第二相为结合反应。 胆汁酸在肝内由胆固醇转化而来，是肝清除体内胆固醇的主要形式。胆固醇7α羟化酶是胆固醇生成的限速酶，与胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶一同受胆汁酸和胆固醇的调节。胆汁酸按结构分为游离胆汁酸和结合胆汁酸，按来源分初级胆汁酸和次级胆汁酸。 胆色素是铁卟啉化合物的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原、胆素。胆红素主要来自单核-巨噬细胞系统对红细胞的破坏，在血红素加氧酶的作用下由血红素生成。凡使血浆胆红素浓度升高的因素均可引起黄疸，临床上常见的有溶血性黄疸、肝细胞性黄疸和阻塞性黄疸三种。各有其独特的生化检查指标。 | ||
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或 作 业 题 | 1.黄疸的分类及主要生化指标的变化 2.胆红素的代谢过程 | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 |
（教案末页)
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| 维生素是人体正常生活所必需的一类小分子物质，机体不能自身合成或合成不足，必须靠事物供给。根据溶解性可分为脂溶性和水溶性维生素。 脂溶性维生素包括VitA、VitD、VitE和VitK。VitA可用于视色素和糖蛋白的合成；VitD的活性形式是1,25-(OH)2-VitD3,可调节钙磷代谢；VitE是体内重要的抗氧化剂；VitK是一些凝血因子合成所必需的。 除VitC外，水溶性维生素均为B族维生素，以辅酶形式发挥作用。硫胺素是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，核黄素和维生素PP是氧化还原反应的受氢体，生物素(biotin)是多种羧化酶的辅酶，叶酸和维生素B12在一碳单位代谢中各有其作用。 | ||
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复习思考题 或 作 业 题 | 1.何谓维生素？可分为几类？ 2.各种B族维生素的活性形式是什么？各有何生化作用？ | ||
| 教 学 效 果 与 分 析 | 通过和学生的交流，上课时学生的反映，发现一般学生都能掌握维生素的基本概念、分类及主要作用，但对其结构和生化机理掌握不够。 |
