H因子受体（fH-R)的分子结构尚不十分清楚。由Raji细胞分离fH-R的最早尝试是采用抗H因子的独特型抗体或H因子-琼脂糖而进行的，获得了一种含有100kDa和50kDa成分的膜蛋白复合物。晚近应用H因子-琼脂糖进行亲和层析，在Raji细胞和扁桃体细胞上检出了一种分子量为170kDa的蛋白。此种蛋白可与H因子-琼脂糖特异性结合，并可阻止Raji细胞与H因子包被的红细胞形成花环。而最后对fH-R的证实还需用抗fH-R的特异性抗体做阻断试验。已知B细胞、淋巴母细胞、单核细胞和中性粒细胞上有fH-R表达。H因子与fH-R的结合具有特异性，一个带fH-R的细胞可结合4.2*106个个H因子。由于H因子在血液循环中极易接近fH-R携带细胞，故其天然的单位H因子不一定是fH-R的配体，即H因子必须进行一些物理变化，如形成H因子的聚合物或H因子与C3b的复合体，才能与fH-R相互作用引起生物学效应。另外，已证明纯化的H因子制品中含有两种H因子称φ1和φ2，而只有φ2能以饱和的形式特异性结合淋巴样细胞。现知单核-巨噬细胞上的fH-R与H因子结合，可刺激这类细胞的呼吸爆发及诱导I因子释出，B细胞上的fH-R与H因子结合后，可刺激B细胞增殖、分化。H因子与fH-R的结合部位可能与第5个SCR有关。
